Enzimi djeluju na smanjenje aktivacijske energije potrebne za pokretanje reakcije. To se radi kako bi se smanjilo vrijeme potrebno za reakcije u tijelu.
Pri probavljanju hrane postoje biomolekularne tvari u obliku bjelančevina koje pomažu u promjeni oblika molekula prehrambenih tvari u tvari koje su potrebne tijelu.
Primjerice, šećer se pretvara u korisnu energiju za tijelo. Te se biomolekule nazivaju enzimima.
Enzimi pomažu u metaboličkim procesima. Stoga je vrlo važno za ljudsko tijelo.
Definicija i funkcija enzima
Enzimi su biomolekule u obliku bjelančevina koje u organskoj kemijskoj reakciji djeluju kao katalizatori (spojevi koji ubrzavaju reakcijski proces bez potpune reakcije).
Početna molekula u enzimskom procesu koji se naziva supstrat ubrzat će se u drugu molekulu koja se naziva proizvod.
Enzimi općenito imaju sljedeće funkcije:
- Ubrzati ili usporiti kemijsku reakciju.
- Regulirajući niz različitih reakcija u isto vrijeme, enzim se sintetizira u obliku neaktivnog kandidata za enzim, a zatim aktivira u okolišu pod pravim uvjetima.
- priroda enzima koji ne reagira sa supstratom je najkorisnija u ubrzanoj kemijskoj reakciji u tijelu organizma.
Svojstva enzima
Ispod je objašnjenje svojstava enzima koje moramo znati:
1. Biokatalizator .
To je katalizator, naime enzimi su katalitički spojevi koji ubrzavaju kemijsku reakciju bez reakcije. Iako enzimi potječu iz organizama, poznati su i kao biokatalizatori.
2. Termolabilan
Na enzime utječe temperatura. Enzimi imaju optimalnu temperaturu za izvršavanje svojih funkcija.
Općenito na temperaturi od 37 ° C. Ako na ekstremnim temperaturama može oštetiti rad enzima. Neaktivni enzimi su na temperaturama nižim od 10 ºC, dok denaturiraju na temperaturama višim od 60 ºC.
Postoje neke iznimke, poput skupine drevnih bakterija u vrlo ekstremnim područjima, poput skupine metanogena, oni imaju enzime koji djeluju na temperaturama od 80 ºC.
3. Budite konkretni
Enzimi će se vezati za supstrate koji se mogu vezati za aktivnu stranu enzima.
Specifična svojstva enzima služe kao osnova za naziv. Naziv ovog enzima obično se uzima od vrste supstrata koji je vezan ili od vrste reakcije koja se odvija.
Na primjer, amilaza, enzim koji igra ulogu u razgradnji škroba koji je polisaharid (složeni šećer) na jednostavnije šećere.
Također pročitajte: Oglašavanje: definicija, karakteristike, ciljevi, vrste i primjeri4. Pod utjecajem pH
Ovaj enzim djeluje u neutralnoj atmosferi (6,5 - 7). Ali neki su enzimi optimalni kod kiselog pH poput Pepsinogena ili kod alkalnog pH poput Trypsina.
5. Radite naprijed-natrag
Enzimi koji razlažu spoj A na B, kao i enzimi pomažu u reakciji, tvore spoj B iz spoja A.
6. Ne određuje smjer reakcije
Enzimbukan je taj koji određuje kamo će reakcija ići. Spoj koji je potreban više točka je u smjeru kemijske reakcije. Primjerice, tijelu nedostaje glukoze, moći će razgraditi rezervni šećer (glikogen) i obrnuto.
7. Potrebno samo u malim količinama
Količina koja se koristi kao katalizator ne treba biti velika. Jedna molekula enzima može raditi više puta, sve dok molekula nije oštećena.
8. Je koloid
Budući da su enzimi sastavljeni od proteinskih komponenata, svojstva enzima klasificirana su kao koloidi. Enzimi imaju vrlo velike površine među česticama, tako da je i njihovo područje djelovanja veliko.
9. Enzimi su sposobni smanjiti energiju aktivacije
Energija aktivacije reakcije je količina energije u kalorijama potrebna za prijenos svih molekula u 1 molu spoja na određenoj temperaturi do razine prijelaza na vrhuncu energetske granice.
Ako se kemijskoj reakciji doda katalizator, odnosno enzim, energija aktivacije može se smanjiti i reakcija će teći brže.
Struktura enzima
Enzimi su složeni trodimenzionalni. Enzimi imaju poseban oblik za vezanje na podloge. Kompletni oblik enzima naziva se haloenzim. Enzimi se sastoje od 3 glavne komponente
1. Glavne komponente proteina.
Proteinski dio enzima naziva se apoenzim. Apoenzimi ili drugi izrazi apoproteini.
2. Klasteri proteza
Ova enzimska komponenta nije protein koji se sastoji od 2 vrste, naime koenzima i kofaktora. Koenzimi ili kofaktori koji su vrlo čvrsto povezani, povezani su čak i kovalentnim vezama s enzimima.
Koenzimi
Koenzimi se često nazivaju kosubstrati ili drugi supstrati. Koenzimi imaju malu molekulsku masu. Koenzimi su stabilni na zagrijavanje. Koenzimi su vezani za enzime nekovalentno. Koenzimi funkcioniraju za transport malih molekula ili iona (posebno H +) od jednog enzima do drugog, na primjer: NAD. Određeni enzimi za čije su aktivnosti potrebni koenzimi trebali bi uopće postojati. Koenzimi su obično vitamini B kompleksa koji su prošli strukturne promjene. Neki primjeri koenzima: tiamin pirofosfat, flavin adenin dinokleat, nikotinamid adenin dinukleotoda, piridoksal fosfat i koenzim A.
Također pročitajte: Matematička indukcija: Pojmovi o materijalu, primjeri pitanja i raspravaKofaktori
Kofaktori funkcioniraju kako bi promijenili strukturu aktivne regije i / ili su potrebni supstratu da bi se vezao za aktivnu regiju. Primjeri kofaktora: koji mogu biti male molekule ili ioni: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, i Se.
3. Aktivna strana enzima (aktivno mjesto)
Ova je strana dio enzima koji se veže za supstrat, ovo područje je vrlo specifično jer se samo pogodni supstrat može pričvrstiti ili vezati za ovu stranu. Enzimi su proteini koji imaju globularnu strukturu. Škripava struktura enzima uzrokuje postojanje područja poznatog kao aktivno područje.
KAKO DJELUJU ENZIMI
Enzimi djeluju u ubrzavanju kemijskih reakcija interakcijom sa supstratom, nakon čega će se supstrat pretvoriti u proizvod. Ako se stvori proizvod, enzim će moći pobjeći iz supstrata.
To je zato što enzim ne može reagirati sa supstratom. Dvije su teorije koje opisuju kako enzimi djeluju, a to su teorija zaključavanja i teorija indukcije.
Teorija lokota
Utemeljitelj ove teorije bio je Emil Fischer 1894. Enzimi se neće vezati za supstrat koji ima isti oblik (specifičan) kao aktivno mjesto enzima. Odnosno, samo supstrati koji imaju specifičan oblik mogu se povezati s enzimom.
Enzimi su prikazani kao tipke, a supstrat kao brave. jer će brava i ključ imati isto bočno podudaranje da bi se mogli otvoriti ili obrnuto.
Slabost ove teorije je u tome što nije u stanju objasniti stabilnost enzima na prelaznoj točki enzimske reakcije. Druga teorija je teorija indukcije
Teorija indukcije
Daniel Koshland 1958. bio je taj koji je koristio ovu teoriju, enzimi imaju fleksibilnu aktivnu stranu. Samo supstrat koji ima iste specifične točke vezanja potaknut će aktivnu stranu enzima da stane (tvori se poput supstrata).
Teorija indukcijske indukcije ono je što može odgovoriti na nedostatke teorije brave i ključa. Stoga su istraživači najšire prepoznali ovu teoriju kako bi mogli objasniti kako enzimi djeluju.
Ovo je objašnjenje prirode, strukture i djelovanja enzima. Nadam se da svima nama može dodati uvid.
